Nomenclatura y diagnóstico de la amiloidosis desde una perspectiva histórica
DOI:
https://doi.org/10.31053/1853.0605.v78.n1.25202Palabras clave:
amyloidosis, hystory, amyloidResumen
Introducción: La amiloidosis es una enfermedad crónica infrecuente, que se caracteriza por el depósito extracelular de proteínas fibrilares en diversos órganos y tejidos. Las manifestaciones clínicas se basan según el sitio de los depósitos y de la proteína precursora involucrada. La principal herramienta de diagnóstico es la sospecha clínica. El pronóstico suele ser sombrío. El objetivo de este estudio es describir los acontecimientos que fueron sucediendo en el tiempo para llegar a lo que conocemos en la actualidad como amiloidosis. Materiales y métodos: se realizó un estudio exploratorio, narrativo, de carácter histórico. Se revisaron fuentes primarias y fuentes documentales existentes. Desarrollo: Las primeras descripciones de pacientes con amiloidosis datan de mediados de 1600 d.c. Éstas eran descripciones anatómicas, reportadas a partir de autopsias de pacientes. Las primeras aproximaciones al diagnóstico fueron a través de tinciones con iodo y anilinas, llegando por último a la difracción por rayos x, y la microscopía con luz polarizada bajo tinción con rojo Congo. Conclusiones: A pesar de ser una entidad nosológica conocida desde hace cuatro siglos, las dificultades para caracterizar el origen y comprender la fisiopatología de la amiloidosis aún permanecen. Durante décadas hubo controversias acerca de la nomenclatura y la naturaleza del material amiloideo. El diagnóstico y el manejo de esta enfermedad siguen dependiendo de los avances en la tecnología, siendo actualmente un desafío en el manejo de los pacientes que padecen amiloidosis.
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Lado Lado FL. Ferreiro Regueiro M. J. Cabana González B. Díez Díez V. Maceda Vilariño S.Antúnez López J. R. Amiloidosis. Med Integr. 2000; 36(4):137–41.
Kyle RA. Amyloidosis: a convoluted story. Br J Haematol. 2001 Sep;114(3):529-38. doi: 10.1046/j.1365-2141.2001.02999.x.
Doyle L. Lardaceous disease: some early reports by British authors (1722-1879). J R Soc Med. 1988 Dec;81(12):729-31. doi: 10.1177/014107688808101217.
Cohen A.S. General Introduction and a Brief History of Amyloidosis. In: Marrink J., Van Rijswijk M.H. (eds) Amyloidosis. 1986. Springer, Dordrecht. doi: 10.1007/978-94-009-4309-4_1.
Cohen AS. Amyloidosis. N Engl J Med. 1967 Sep 7;277(10):522-30 contd. doi: 10.1056/NEJM196709072771006.
Wilks S. Guyʼs Hospital Reports. Am J Med Sci. 1866;51: 489-97.
Puchtler H, Sweat F. A review of early concepts of amyloid in context with contemporary chemical literature from 1839 to 1859. J Histochem Cytochem. 1966 Feb;14(2):123-34. doi: 10.1177/14.2.123.
Aterman K. A historical note on the iodine-sulphuric acid reaction of amyloid. Histochemistry. 1976 Oct 22;49(2):131-43. doi: 10.1007/BF00495677.
Cohen AS, Shirahama T. Amyloidosis: Cause and Manifestation of Senile Deterioration. JAMA. 1970;213(12):2085. doi: 10.1001/jama.1970.03170380059029.
Philip Schwartz, M.D., Charles C. Thomas Co. Amyloidosis: Cause and manifestation of senile deterioration. Exp Gerontol. 1970;5(3):271-95. doi: 10.1016/0531-5565(70)90048-3.
Kirschberg GJ. Amyloidosis Cause and Manifestation of Senile Deterioration. Arch Neurol. 1970;23(6):576. doi:10.1001/archneur.1970.00480300098017
Discombe G. Congo-red Solutions for Intravenous Injection Br Med J 1949; 2 :1230.
Lanari A, Patalano A, Soubrie A. Die Schnelligkeit der Kongorot-Adsorption "in vivo" durch die Amyloidsubstanz (ihr Nachweis durch Sondierung der suprahepatischen Vene) [Rate of Congo red adsorption by amyloid substance in vivo (demonstration by catheterization of the suprahepatic vein)]. Dtsch Med Wochenschr. 1951 Jun 1;76(22):730-2. Undetermined Language. doi: 10.1055/s-0028-1116784.
Maccuish RK. Fatal reaction following the intravenous injection of congo red. Br Med J. 1957 Jun 15;1(5032):1403. doi: 10.1136/bmj.1.5032.1403.
Van Bogaert L. Paul Divry (1889-1967). J Neurol Sci. 1967;5:(1) 191–2. doi: 10.1016/0022-510X(67)90019-6.
Biancalana M, Koide S. Molecular mechanism of Thioflavin-T binding to amyloid fibrils. Biochim Biophys Acta. 2010 Jul;1804(7):1405-12. doi: 10.1016/j.bbapap.2010.04.001.
Howie AJ, Brewer DB, Howell D, Jones AP. Physical basis of colors seen in Congo red-stained amyloid in polarized light. Lab Invest. 2008 Mar;88(3):232-42. doi: 10.1038/labinvest.3700714.
Vassar PS, Culling CF. Fluorescent stains, with special reference to amyloid and connective tissues. Arch Pathol. 1959;68: 487–498.
Bonar L, Cohen AS, Skinner MM. Characterization of the amyloid fibril as a cross-beta protein. Proc Soc Exp Biol Med. 1969 Sep;131(4):1373-5. doi: 10.3181/00379727-131-34110.
Cohen AS, Calkins E. Electron microscopic observations on a fibrous component in amyloid of diverse origins. Nature. 1959 Apr 25;183(4669):1202-3. doi: 10.1038/1831202a0.
Skinner M. Westermark P. Alan S. Cohen 1926–2018. Amyloid. 2018;25 (4):73–4. doi: 10.1080/13506129.2018.1481621.
Kyle RA, Bayrd ED. "Primary" systemic amyloidosis and myeloma. Discussion of relationship and review of 81 cases. Arch Intern Med. 1961 Mar;107:344-53. doi: 10.1001/archinte.1961.03620030032004.
Eanes ED, Glenner GG. X-ray diffraction studies on amyloid filaments. J Histochem Cytochem. 1968 Nov;16(11):673-7. doi: 10.1177/16.11.673.
Eriksen N, Ericsson LH, Pearsall N, Lagunoff D, Benditt EP. Mouse amyloid protein AA: Homology with nonimmunoglobulin protein of human and monkey amyloid substance. Proc Natl Acad Sci U S A. 1976 Mar;73(3):964-7. doi: 10.1073/pnas.73.3.964
Levin M, Franklin EC, Frangione B, Pras M. The amino acid sequence of a major nonimmunoglobulin component of some amyloid fibrils. J Clin Invest. 1972 Oct;51(10):2773-6. doi: 10.1172/JCI107098.
Hermodson MA, Kuhn RW, Walsh KA, Neurath H, Eriksen N, Benditt EP. Amino acid sequence of monkey amyloid protein A. Biochemistry. 1972 Aug 1;11(16):2934-8. doi: 10.1021/bi00766a002.
de Bruyn RS, Stern RO. A case of the progressive hypertrophic polyneuritis of dejerine and sottas, with pathological examination. Brain. 1929 Apr; 52(1): 84–107. doi: 10.1093/brain/52.1.84.
Andrade C. A peculiar form of peripheral neuropathy; familiar atypical generalized amyloidosis with special involvement of the peripheral nerves. Brain. 1952 Sep;75(3):408-27. doi: 10.1093/brain/75.3.408.
Costa PP, Figueira AS, Bravo FR. Amyloid fibril protein related to prealbumin in familial amyloidotic polyneuropathy. Proc Natl Acad Sci U S A. 1978 Sep;75(9):4499-503. doi: 10.1073/pnas.75.9.4499.
Soyka, I. Ueber das Verhältniss des Acidalbumins zum Alkalialbuminat. Pflüger, Arch. 1876; 12, 347–77. doi: 10.1007/BF01640213.
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