Lipasas de especies Candida: una revisión sobre aspectos bioquímicos, moleculares y patogénicos

Autores/as

  • Graciela del Valle Castillo Universidad Nacional de Córdoba, Facultad de Odontología, Departamento de Biología Bucal, Córdoba, Argentina.
  • Ana Isabel Azcurra Universidad Nacional de Córdoba, Facultad de Odontología, Departamento de Biología Bucal, Córdoba, Argentina.
  • Claudia Elena Sotomayor Universidad Nacional de Córdoba, Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Bioquímica Clínica, Laboratorio De Inmunidad Innata a Patógenos Fúngicos. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica (CIBICI)-CONICET, Córdoba, Argentina.

DOI:

https://doi.org/10.31053/1853.0605.v76.n2.23822

Palabras clave:

lipasas, candida, terapia molecular dirigida

Resumen

En el último medio siglo se produjo un aumento significativo en la incidencia de infecciones fúngicas siendo probable que se conviertan en una prioridad de salud global. El sofisticado grado de interacción hospedador-Candida es producto de diferentes estrategias de virulencia que utiliza el hongo para invadir los tejidos y de los diversos mecanismos de defensa que este último desarrolla para controlarlo. Existe bibliografía que indica que este hongo comensal oportunista posee componentes que pueden ser considerados factores de virulencia asociados a la etapa del proceso infeccioso. Dentro de los factores de virulencia de este hongo pueden mencionarse la adherencia a las superficies celulares, la formación de biofilms y la producción de enzimas hidrolíticas. Las hidrolasas secretadas por C. albicans más estudiadas son las aspartil proteinasas, las fosfolipasas y las esterasas, mientras que las lipasas han sido las menos exploradas. Estas enzimas tendrían como función facilitar la penetración activa en las células, participar en la digestión y síntesis de ésteres de lípidos para su nutrición y contribuir a la invasión del tejido al hidrolizar los componentes lipídicos de las membranas celulares del hospedador. También hay evidencia bibliográfica que indica que estas enzimas son capaces de dañar células y moléculas del sistema inmune para evitar la actividad antimicrobiana. Teniendo en cuenta lo precedente, esta revisión, proporciona una actualizada descripción de las características bioquímicas y moleculares de las lipasas secretadas por el hongo Candida, su rol como factor de virulencia y su potencial para el desarrollo de nuevos fármacos antifúngicos.

Descargas

Los datos de descarga aún no están disponibles.

Biografía del autor/a

  • Graciela del Valle Castillo, Universidad Nacional de Córdoba, Facultad de Odontología, Departamento de Biología Bucal, Córdoba, Argentina.
    Doctora en Ciencias de la Salud, Facultad de Ciencias Médicas, Universidad Nacional de Córdoba
  • Ana Isabel Azcurra, Universidad Nacional de Córdoba, Facultad de Odontología, Departamento de Biología Bucal, Córdoba, Argentina.
    Doctora en Ciencias Químicas, Facultad de Ciencias Químicas, Universidad Nacional de Córdoba
  • Claudia Elena Sotomayor, Universidad Nacional de Córdoba, Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Bioquímica Clínica, Laboratorio De Inmunidad Innata a Patógenos Fúngicos. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica (CIBICI)-CONICET, Córdoba, Argentina.
    Doctora en Ciencias Químicas, Facultad de Ciencias Químicas, Universidad Nacional de Córdoba

Referencias

Miró MS, Vigezzi C, Rodriguez E, Icely PA, Caeiro JP, Riera F, et al. Innate receptors and IL-17 in the immune response against human pathogenic fungi. Rev Fac Cien Med Univ Nac Cordoba. 2016;73(3):188-96.

Moyes DL, Richardson JP, Nageli JR. Candida albicans-épithélial interactions and pathogenicity mechanisms: scratching the surface. Virulence. 2015;6(4):338-46.

Whiteway M, Bachewich C. Morphogenesis in Candida albicans. Annu Rev Microbiol. 2007; 61:529–53.

Cheng SC, Joosten LAB, Kullberg BJ, Netea MG. Interplay between Candida albicans and the mammalian innate host defense. Infect Immun. 2012; 80:1304–13.

Singh A, Verma R, Murari A, Agrawal A. Oral candidiasis: An overview. J Oral Maxillofac Pathol. 2014;1 (Suppl 1):S81–5.

Fu Y, Ibrahim AS, Fonzi W, Zhou X, Ramos CF, Ghannoum MA. Cloning and characterization of a gene (LIP1) which encodes a lipase from the pathogenic yeast Candida albicans. Microbiology. 1997; 143:331–40.

Hube B, Stehr F, Bossenz M, Mazur A, Kretschmar M, Schäfer W. Secreted lipases of Candida albicans: cloning, characterisation and expression analysis of a new gene family with at least ten members. Arch Microbiol. 2000; 174(5):362-74.

Schaller M, Borelli C, Korting HC, Hube B. Hydrolytic enzymes as virulence factors of Candida albicans. Mycoses. 2005; Nov; 48 (6):365-77.

Staniszewska M, Bondaryk M, Pi?at J, Siennicka K, Magda U, Kurzatkowski W. Virulence factors of Candida albicans. Przegl Epidemiol. 2012; 66(4):629-33.

Paraje MG, Correa SG, Renna MS, Theumer M, Sotomayor CE. Candida albicans-secreted lipase induces injury and steatosis in immune and parenchymal cells. Can J Microbiol. 2008; 54(8):647-59.

Paraje MG, Correa SG, Albesa I, Sotomayor CE. Lipase of Candida albicans induces activation of NADPH oxidase and L-arginine pathways on resting and activated macrophages. Biochem Biophys Res Commun. 2009;390(2):263-8.

Castillo GDV, Blanc SL, Sotomayor CE, Azcurra AI. Study of virulence factor of Candida species in oral lesions and its association with potentially malignant and malignant lesions. Arch Oral Biol. 2018;91:35-41.

Brocca S, Secundo F, Ossola M, Alberghina L, Carrea G, and Lotti M. Sequence of the lid affects activity and specificity of Candida rugose lipase isoenzymes. Protein Sci. 2003; 12(10): 2312–9.

Gupta R, Gupta N, Rathi, P. Bacterial lipases: An overview of production, purification and biochemical properties. Applied Microbiology and Biotechnology. 2004;64:763–81.

Lan D, Hou S, Yang N, Whiteley C, Yang B, Wang Y. Optimal Production and Biochemical Properties of a Lipase from Candida albicans. Int J Mol Sci. 2011; 12(10): 7216-37.

Khan FI, Lan D, Durrani R, Huan W, Zhao Z, Wang Y.The Lid Domain in Lipases: Structural and Functional Determinant of Enzymatic Properties.Front Bioeng Biotechnol. 2017;9:16.

Schmid RD, Verger R. Lipases: Interfacial Enzymes with Attractive Applications. Angewandte Chemie International Edition.1998; 37:1608-33.

Ghannoum MA. Potential role of phospholipases in virulence and fungal pathogenesis. Clin Microbiol Rev. 2000; 13(1):122-43.

Borst A, Fluit AC. High levels of hydrolytic enzymes secreted by Candida albicans isolates involved in respiratory infections. J Med Microbiol. 2003; 52(Pt 11):971-4.

Jaeger KE, Wohlfarth S. Microbial lipases from versatile tools for biotechnology and bioengineering.1993;9: 39-46

Werner H. Studies on the lipase activity in yeasts and yeast-like fungi. Zentralbl Bakteriol Orig. 1966; 200(1):113-24.

Stehr F, Kretschmar M, Hube B. Microbial lipases as virulence factors. Journal of molecular catalysis B: enzymatic. 2003; 22.347-55.

Slutsky B, Staebell M, Anderson J, Risen L, Pfaller M, Soll DR. White–opaque transition: a second high-frequency switching system in Candida albicansJ. Bacteriol .1987;189-97.

Rustchenko EP, Howard DH, Sherman F. Variation in assimilating functions occurs in spontaneous Candida albicans mutans having chromosomal alterations. Microbiology.1997;143:1765-78.

Sónia Silva M, Negri M, Henriques R, Oliveira D, Williams J.Candida glabrata, Candida parapsilosis and Candida tropicalis: biology, epidemiology, pathogenicity and antifungal resistance FEMS Microbiology Reviews.2012; 288–305.

Haynes K. Virulence in Candida species. Trends Microbiol. 2001;9(12):591-6.

López N, Pernas MA, Pastrana LM, Sánchez A, Valero F, Rúa ML.Reactivity of pure Candida rugosa lipase isoenzymes (Lip1, Lip2, and Lip3) in aqueous and organic media. Influence of the isoenzymatic profile on the lipase performance in organic media.Biotechnol Prog. 2004; 20(1):65-73.

Domínguez de María P, Sánchez-Montero JM, Sinisterra JV, Alcántara AR. Understanding Candida rugosa lipases: an overview. Biotechnol Adv. 2006;24(2):180-96

Neugnot V, Moulin G, Dubreucq E, Bigey F. The lipase/acyltransferase from Candida parapsilosis: molecular cloningn and characterization of purified recombinant enzymes. Eur. J. Biochem.2002;269(6),1734-45.

Tóth R, Alonso M, Bain JM, Vágvölgyi C ErwigLP and Gácser A. Different Candida parapsilosis clinical isolates and lipase deficient strain trigger an altered cellular immune response. Front. Microbiol. 2015; 6:1102.

Christensen SA, Kolomiets MV. The lipid language of plant-fungal interactions.Fungal Genet Biol. 2011; 48(1):4-14.

Trofa D, Agovino M, Stehr F, Schäfer W, Rykunov D, Fiser A, et al. A. Acetylsalicylic acid (aspirin) reduces damage to reconstituted human tissues infected with Candida species by inhibiting extracellular fungal lipases. Microbes Infect. 2009; 11(14-15):1131-9.

Schaller M, Zakikhany K, Naglik JR, Weindl G, Hube B. Models of oral and vaginal candidiasis based on in vitro reconstituted human epithelia. Nat Protoc. 2006; 1(6):2767-73.

Stehr F, Felk A, Gácser A, Kretschmar M, Mähnss B, Neuber K, et al. Expression analysis of the Candida albicans lipase gene family during experimental infections and in patient samples. FEMS Yeast Res. 2004; 4(4-5):401-8.

Schofield DA, Westwater C, Warner T, Balish E. Differential Candida albicans lipase gene expression during alimentary tract colonization and infection. FEMS Microbiol Lett. 2005; 244(2):359-65.

Trofa D, Soghier L, Long C, Nosanchuk JD, Gacser A, Goldman DL. A rat model of neonatal candidiasis demonstrates the importance of lipases as virulence factors for Candida albicans and Candida parapsilosis. Mycopathologia. 2011; 172 (3):169-78.

Park M, Do E, Jung W. Lipolytic Enzymes Involved in the Virulence of Human Pathogenic Fungi. Mycobiology. 2013; 41 (2):67-72.

Gacser A, Trofa D, Schafer W, Nosanchuk JD. Targeted gene deletion in Candida parapsilosis demonstrates the role of secreted lipase in virulence. J. Clin. Invest. 2007 ; 117(10) :3049-58.

Toth R, Tot A, Vagvölgyi C, Gacser A.Candida parapsilosis Secreted Lipase as an Important Virulence Factor. Current Protein and Peptide Science, 2017; 18: 1-7.

Cowen LE, Sanglard D, Howard SJ, Rogers PD, Perlin DS. Mechanisms of Antifungal Drug Resistance. Cold Spring Harb Perspect Med. 2014; 5 (7):a019752.

Stepanovic S, Vukovic D, Jesic M, Ranin L .Influence of acetylsalicylicacid (aspirin) on biofilm production by Candida species Florence, Italy. Journal of Chemotherapy. 2004; 16 pp. 134–138.

Al-Bakri AG, Othman G, Bustanji Y. The assessment of the antibacterial and antifungal activities of aspirin, EDTA and aspirin–EDTA combination and their effectiveness as antibiofilm agents. Journal of Applied Microbiology. 2009; 107: 280–6.

Castillo GDV, Aguilar JJ, Azcurra AI, Sotomayor CE. Expresión a nivel molecular de las lipasas de C. albicans asociadas a lesiones estomatólogicas crónicas, potencialmente malignas y malignas de la cavidad bucal. En prensa, 2019.

Pereira CA, Domingues N, Araújo MI, Junqueira JC, Back-Brito GN, Jorge AO. Production of virulence factors in Candida strains isolated from patients with denture stomatitis and control individuals. Diagn Microbiol Infect Dis. 2016; 85:66-72.

Gácser A, Stehr F, Kröger C, Kredics L, Schäfer W, Nosanchuk J D. Lipase 8 Affects the Pathogenesis of Candida albicans.Infect Immun. 2007; 75(10): 4710–8.

Descargas

Publicado

2019-06-19

Número

Sección

Revisiones de literatura

Cómo citar

1.
Castillo G del V, Azcurra AI, Sotomayor CE. Lipasas de especies Candida: una revisión sobre aspectos bioquímicos, moleculares y patogénicos. Rev Fac Cien Med Univ Nac Cordoba [Internet]. 2019 Jun. 19 [cited 2024 Dec. 20];76(2):107-12. Available from: https://revistas.unc.edu.ar/index.php/med/article/view/23822

Artículos similares

1-10 de 393

También puede Iniciar una búsqueda de similitud avanzada para este artículo.

Artículos más leídos del mismo autor/a