La Enzima H-ATPasa de plantas superiores: un modelo para el estudio comparativo de las ATpasas del tipo "P"
DOI:
https://doi.org/10.31053/1853.0605.v61.n1.32935Palabras clave:
.Resumen
La membrana plasmática delimita el volumen celular. Sin embargo, su rol es mucho más complejo y relevante que un simple límite entre compartimientos. Sus características estructurales, una base lipídica con proteínas inmersas en ella, le confieren dos funciones vitales: es a la vez la separación y la comunicación entre los medios mira y extracelular. La función de comunicación es imprescindible para que la célula obtenga información respecto del ambiente que la rodea y, en los organismos pluricelulares, se relacione con células vecinas y distantes. Entre las proteínas estructurales de la membrana existen sistemas específicamente diseñados para permitir el transporte de agua y solutos hacia dentro y fuera de la célula: esto unido a la permeabilidad selectiva de la bicapa lipídica controla un ambiente bioquímico intracelular completamente diferente del extracelular y permite la existencia de diferencia de potencial eléctrico entre ambos compartimientos (el interiores 10-170 mV electronegativo respecto del exterior;. En su conjunto, este sistema resulta en lo que se conoce como gradientes químicos (o electroquímicos en el caso de iones). Estos gradientes son generados gastando energía metabólica (transporte activo) ya su vez son utilizados para el transporte de una multiplicidad de substratos y productos esenciales para la vida manteniendo la homeostasis celular (transporte pasivo). Las proteínas encargadas de estos transportes se encuentran altamente conservarlos en los diferentes grupos de organismos, pudiendo aparecer bajo la forma de bombas (transporte activo), co y contratransportadoi-es, canales, etc. (transporte pasivo) (1). Casi todas las células animales presentan en sus membranas plasmáticas la "bomba de sodio". uno de los mecanismos de transporte activo más estudiados. Esta proteína es una enzima que hidroliza ATP y es capaz de autofosforilarse utilizando la energía de hidrólisis para mover cationes sodio hacia afuera, manteniendo una diferencia de concentración de este catión de 100 a 120 mM entre el medio interno y el externo. En animales. la mayoría del resto de transporte (le materia ocurre por contra-o cotransporte con sodio (2). En las células vegetales, el catión que cumple esa función no es sodio sino hidrógeno y la enzima encargada de "bombear" protones hacia el exterior celular, con gasto de energía y manteniendo un gradiente de pH, es la enzima H -ATPasa (3,4). En los organismos vivos existen tres grupos bien caracterizados de enzimas transportadoras de protones y que hidrolizan ATP Los tres grupos tienen distinto origen, por lo que también difieren en su estructura y función dentro de la célula. Estos son: 1) las F-ATPasas de mitocondrias y bacterias que en organelas de eucariotes funcionan como ATP sintetasas y en bacterias pueden funcionar en ambos sentirlos, como ATP sintetasas y ATP hiclrolasas, en este caso para generar un gradiente quimiosmótico de protones (5); 2) las V-ATPasas de endomembranas de organclas que funcionan como reservorio de alguna sustancia particular para la célula como microsomas, vacuolas y vesículas de Golgi (4,5) y 3) las P-ATPasas, grupo que incluye a la enzima H -ATPasa de membrana plasmática de plantas (5) y otras enzimas H-ATPasas con idéntica función que se encuentran en membrana plasmática de hongos y levaduras. Las mismas son homólogas a otras ATPasas sobre las cuales nos referimos a continuación.
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Referencias
Pedersen PL, Carafoli E. Ion motive ATPases. I.Ubiquity. Properties and significance to ccli function. Trends Biochem. Sci. 1987. 12:146-50. Post RL., Heg,yvarv C., Kume S. Activation by adenosine triphosphate in the phosphorylation kinetics of sodium and potassium ion transport adenosine triphosphatase . J. Biol. Chem. 1972. 247:6530-6540.
Palmgren, M.G. PLANT PLASMA MEMBRANE H -ATPases: Powerhouses for Nutrient Uptake. Annu Rey Plant Physiol Plant Mol Biol. 2001, 52:817-845.
Briskin, D.P. Tlie plasnia menibrarie H -ATPase of higher plant celis: biocheniistry and transport function. Biochim. Biophys. Acta. 1990. 1019:95-109.
Mccarty RE.. A plant biochernist's view of H-ATPases and ATP synthases. J exp Biol. 1992. 172:431-441.
Sze H, Li X, Palrngren MG. Energization of plant celi nembranes by H -purnping ATPascs. Reguiation and biosynthcsis Plant Ccli. 1999. 11:677-90.
Roberts, G., Berberián, G. and l3eaugé, L. Sorne properties of the H+-ATPase activity present in root piasrnalemma of Avena sativa L. Two different enzvrnes or one cnzyrne with two ATP sites? Biochim. Biophys. Acta, 1991. 1064:131-138.
S. Tovoshima, C., Nakasako, M., Nornura, H.. Ogawa, H. Crystal structure of the caicium purnp of sarcoplasmic reticuiurn at 2.6 A resolulion. Nature. 2000. 405, 647-55.
Toyoshirna C, Nomura H, Sugita Y. Crystal sLructures of Ca-ATPase in various physioiogicai states. Ann N Y Acad Se¡. 2003. 986: 1-8.
Rober-Kleber N, Aibrechtova JT, F'ieig S, Huck N, Michalke W Wagner E. Speth V. Neuhaus O, Fischer-Iglesias C.. Plasma inembrane H+ -ATPase is irivolved in auxin-mediated ccii elongation during wheat ernbryo cleveloprnent. Plant Physiol. 2003. 131:1302-12.
Hager A.. Role of the plasma membrane H -ATPase ¡ti auxin-induceci elongation growth: historicai and new aspects. J Plana Res. 2003. 116:483-505.
Wurteie, M., Jelich-Ottrnanri, C., Wittinghofer, A., Oecking, C.. Structural view of a fungal toxin acting on a 14-3-3 regulatory complex. EMBO J. 2003. 22: 987-94.
Oecking C. Eckerskorn C. Weiler EW. The fusicoccin receptor of plants is a membcr of the 14-3-3 superfarnily of eukaryotic regulatory proteins. FEBS Lett. 1994. 352: 163-6.
Villalba, J., Palmgren, M., Berberian, G.. Ferguson, G. and Serrano. R. Funclional cxpression of plant plasma membrane H-ATPase la yeast endoplasrnic reticulum. J. Biol. Chern. 1992. 267: 12341-12349.
Palmgren. M. and Christensen. G. Cornplerncntal ion in sito of Uie yeast plasma mcrnbrane H -ATPase gene prnal by an H+-ATPase gene from a heterologous species. FEBS Lett. 1993. 317: 216-222.
Jahn, T., Dietrich, J., Andersen, B., Leidvik, B., Otter. C., Briving, C., Kuhlbrandt, W. and Palmgren, M.G. Large scale expression, purification and 2D crystailization of recombinant plant plasma rneinbrane H-ATPase. J Mol Biol. 2001. 309: 465-76.
Serrano R. H -ATPase from plasrna menibranes of Saccharornvces ccrevisiae and Avena sativa roots: purificalion and reconsLitution. Mcthods ja Enzymol. 1988. 157:533-544.
Buch-Pedcrsen MJ. Paimgrcn MG.. Mechanisrn of proton transpon by plan[ plasma membrane proton ATPases. U Plant Res. 2003, 116:507-15.
Axclsen KB, Palrngren MG. Inventory of the superfamilv of P-type ion purnps in Arabidopsis. Plant Physiol. 2001. 126:696-706.
Paimgren, M.. Larsson, C. and Soinmarin, M. Proteoiytic activation of the plant plasma membrane H -ATPase by removal of a terminal segment, J. Biol. Chem. 1990.265:13423-13426.
Kasarno K., Reguiation of plasma membrane H -ATPase activity by the membrane environment. U Plant Res. 2003. 116:517-23.
Jehch-Ottmann, C., Weiler, E.W., Oecking, C. Binding of regulatory 14-3-3 proteins to the C terminus of the plant plasma membrane H -ATPpase irivolves part of jis autoinhibitory region. J Biol Chern.. 2001. 276:39852-7.
Roberts MR. 14-3-3 proteins fiad new partners la plant ccli signalling. Trends Plant Sci. 2003. 8:218-23.
Bunney TD, van cien Wijngaard PW de Boer AH. 14-3-3 protcin regulation of proton punips and ion channeis. Plant Mol Biol. 2002. 50:1041-51,
Fuglsang, A.T., Viscontl, S., Drunim, K., Ja ]in, T., Stcnsballe, A., Mattei, B., 3ensen,O.N., Aducci, P, Palmgren, M.G. Binding of 14-3-3 protein lo the plasma membrane H(+)-ATPase 60 Shirley G. Roberts, Graciela R. Berbertán y Luis A. Beaugé AHA2 involves the three C-terminal residues TVr( 946 )-Thr-Val and requires phosphor'1aUon of Thr(947), J Biol Chem. 1999. 274:36774-80.
Roberl.s. G., Berberián, O. and Beaugé. L. Evidence for Iwo catalyUc siles jo (he functional unit of H -ATPase from highe plants, Piant Physiol. 1995. 108:813-819.
Roberts, G., Beauge, L., Complex ATP-aclivation kinetics of plant H-transporting ATPase may or may fol require two substrate sites, Eur J Biochem. 1997. 246: 228-32.
Vorherr, T., Kessler, T. Hofrnann, E and Carafoli, E. The calmodulin-binding dornain niediates (he seif-association of (he plasma membrane Ca pump. J. Biol. Chern. 1991. 266:22-27.
Woloszynska M, Kanczewska 3, Drabkin A, Maucloux O. Dambly S, Boutry M. .Function and reguiation of (he two major plani plasina membrane H+-ATPases. Ami N YAcad Se¡, 2003. 986:198-203.
Olivar, C., Mean(i, C., De Michelis, MI., Rasi-Caidogno, F. Fusicoccin binding to its plasma membrane receptor and the activation of (he plasma membrane H(+ )-ATPase. IV. Fusicoccin induces (he association between (he plasma rncrnbrane H(+)-ATPase and (he fusicoccin receptor. Plant Physiol. 1998. 116:529-37.
Lund, S., Orlowski, S., Foresta, B., Champeil, P, le Maire, M. and Moiler. J. Dctergent structure and associatcd lipicl as detcrminants jo (he stabilization of solubilized Ca -ATPase from sarcoplasmic reticulum, J. Biol. Chem. 1989. 264.4907-15.
Gonies, E., Venema, K.. Simon-Pias, E, Milat, ML., Palmgren, MG., Blein, J.P Activa(ion of the plani plasma membrane H+-ATPase. Is there a direct interaction betweeni lysophospha(idylchohnie and the C-terminal pan, of (he enzyme? FEBS Lett.. 1996. 398:48-52.
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